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国家自然科学基金(30970644)

作品数：3 被引量：1H指数：1
相关作者：张连文王玉秋刘晓燕周丰王鹏更多>>
相关机构：南开大学天津大学更多>>
发文基金：国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域：理学生物学更多>>

文献类型

  • 3篇中文期刊文章

领域

  • 2篇理学
  • 1篇生物学

主题

  • 3篇O-GLCN...
  • 2篇糖基化
  • 2篇OGT
  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质间相互...
  • 1篇点击化学
  • 1篇修饰
  • 1篇转移酶
  • 1篇相互作用
  • 1篇晶体
  • 1篇晶体结构
  • 1篇化学法合成
  • 1篇降解
  • 1篇降解途径
  • 1篇多肽
  • 1篇泛素
  • 1篇泛素化
  • 1篇白质
  • 1篇N-乙酰

机构

  • 3篇南开大学
  • 1篇天津大学

作者

  • 3篇张连文
  • 2篇周丰
  • 2篇刘晓燕
  • 2篇王玉秋
  • 1篇马晓峰
  • 1篇任飞飞
  • 1篇孙红
  • 1篇李玲
  • 1篇何晔
  • 1篇王鹏

传媒

  • 2篇生命科学
  • 1篇南开大学学报...

年份

  • 2篇2014
  • 1篇2011
共 3 条 记 录，以下是 1-3
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排序方式：
O-GlcNAc修饰对蛋白质泛素化降解途径的影响
2014年
O-GlcNAc修饰是一种特殊的糖基化修饰,几乎参与生物体内所有细胞过程的调控。该修饰与泛素化作为两种重要的蛋白质翻译后修饰形式,都与2型糖尿病、神经退行性疾病、癌症等疾病密切相关。O-GlcNAc修饰对蛋白质泛素化降解途径的影响主要体现在4个方面:(1)O-GlcNAc修饰能够抑制26S蛋白酶体的ATPase活性;(2)O-GlcNAc修饰会减少某些底物蛋白的泛素化降解;(3)O-GlcNAc修饰泛素化相关酶并调节其功能;(4)某些蛋白质(包括调控因子)发生O-GlcNAc修饰后间接影响蛋白质泛素化。
周丰刘晓燕王玉秋张连文
关键词：泛素化蛋白质间相互作用
一种FRET多肽的酶-化学法合成
2014年
选择FITC和罗丹明类荧光分子Alexa Fluor（R）514作为荧光对，通过酶-化学方法合成了一种潜在的FRET多肽．首先，在OGT催化下，将N-叠氮乙酰葡糖胺（GlcNAz）通过O-糖苷键连接到FITC标记的底物八肽（YAVVPVSK）的丝氨酸羟基上；然后，将炔基标记的Alexa Fluor（R）514通过点击化学反应连接到GlcNAz上，得到目标化合物，并通过质谱进行了表征．
刘晓燕王玉秋何晔周丰郭祖浩张连文李玲
关键词：O-GLCNACOGT点击化学
N-乙酰氨基葡萄糖转移酶(OGT)研究进展被引量：1
2011年
O-GlcNAc是一种广泛存在于蛋白质丝/苏氨酸残基上的动态、可逆的蛋白质翻译后修饰,广泛分布在细胞浆和细胞核中,参与调节多种细胞途径。研究表明蛋白质的O-GlcNAc糖基化与神经退行性疾病、糖尿病和癌症等疾病相关。在体内,O-GlcNAc动态修饰由N-乙酰氨基葡萄糖转移酶(OGT)和N-乙酰氨基葡萄糖苷酶(OGA)协同完成。近年来,OGT逐渐成为糖生物学领域的研究热点,在其结构、作用机制及晶体学方面取得了较大进展。
孙红马晓峰任飞飞张连文王鹏
关键词：晶体结构
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