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全球变化研究国家重大科学研究计划(2013CB910700)

作品数:3 被引量:2H指数:1
相关作者:罗施中陈龙杜海宁陈永湘张思煜更多>>
相关机构:北京化工大学武汉大学清华大学更多>>
发文基金:全球变化研究国家重大科学研究计划国家自然科学基金更多>>
相关领域:生物学医药卫生理学更多>>

文献类型

  • 3篇期刊文章
  • 1篇会议论文

领域

  • 2篇理学
  • 1篇生物学
  • 1篇医药卫生

主题

  • 3篇翻译后修饰
  • 2篇蛋白
  • 2篇蛋白质
  • 2篇泛素
  • 2篇泛素化
  • 2篇白质
  • 1篇蛋白质翻译后...
  • 1篇乙酰
  • 1篇乙酰化
  • 1篇生物材料
  • 1篇自组装
  • 1篇磷酸
  • 1篇磷酸化
  • 1篇化学合成
  • 1篇环境响应
  • 1篇多肽
  • 1篇半合成
  • 1篇ALS
  • 1篇病理
  • 1篇病理学

机构

  • 2篇清华大学
  • 1篇北京化工大学
  • 1篇武汉大学

作者

  • 2篇李方翊
  • 2篇张思煜
  • 2篇陈永湘
  • 1篇陈龙
  • 1篇罗施中
  • 1篇杜海宁

传媒

  • 2篇中国科学:化...
  • 1篇生命的化学

年份

  • 1篇2020
  • 1篇2016
  • 2篇2013
3 条 记 录,以下是 1-4
排序方式:
具有翻译后修饰蛋白质的合成及功能研究
<正>蛋白质是许多生命活动的主要执行者。蛋白质经核糖体合成后会进行一系列的共价修饰,如:磷酸化、糖基化、脂基化、甲基化等[1]。这些修饰被称为蛋白质翻译后修饰(protein post-translational mod...
张思煜李方翊陈永湘
文献传递
TDP-43蛋白翻译后修饰的病理学功能
2020年
很多神经退行性疾病患者的神经元和胶质细胞中都可以发现异常的蛋白质聚集。在额颞叶变性(frontotemporal lobar degeneration,FTLD)和肌萎缩侧索硬化症(amyotrophic lateral sclerosis,ALS)中,TAR结合蛋白43(TAR DNA-binding protein 43,TDP-43)是主要的异常聚集蛋白之一。这些TDP-43蛋白的病理性包涵体上往往存在着各种蛋白质翻译后修饰,例如磷酸化、泛素化、乙酰化修饰等。TDP-43蛋白的过度磷酸化修饰以及泛素化修饰被发现广泛存在于ALS和FTLD患者体内,而该蛋白质特定位点的乙酰化修饰也可以促进TDP-43蛋白的聚集,与ALS发病紧密相关。本文主要就近些年来TDP-43蛋白上发现的蛋白质翻译后修饰作一综述,为将来全面阐释该类型的致病机制提供一些理论基础。
姚潇杜海宁
关键词:ALS磷酸化泛素化乙酰化
环境响应性多肽自组装研究进展被引量:2
2013年
分子自组装广泛存在于自然界中,参与生物体的各项生命活动,从而确保生物体相关生理功能的实现和生化反应的有序进行.多肽自组装作为分子自组装的重要组成部分,其良好的生物相容性为构建具有重要应用价值的生物医用材料提供了新的思路.本文总结了多肽自组装过程中主要的驱动作用力;简述了多肽自组装形成的主要结构;详细介绍了自组装过程中环境变化,包括pH、温度、离子强度、特殊离子、氧化还原态以及光照等,对于环境响应性多肽自组装结构和性质的影响;并且阐述了多肽自组装生物材料的应用方向和前景,希望为该领域的进一步研究提供参考.
周希蕊陈龙罗施中
关键词:自组装多肽环境响应生物材料
泛素化蛋白的化学合成及半合成
2013年
蛋白质翻译后修饰(post-translational modifications,PTMs)在调节蛋白质的结构和功能上发挥着重要作用,异常的蛋白质翻译后修饰会导致某些疾病的发生.泛素化(ubiquitination)作为一类重要的蛋白质翻译后修饰,已经被证明与细胞的稳态以及细胞内部的多条信号通路有关,主要参与细胞内蛋白的定位、调节和降解以及细胞周期、基因表达、信号传递、损伤修复、炎症免疫等多种生命过程.然而,对于泛素蛋白的相关研究虽然进行了多年,但是许多重要的科学问题尚未研究清楚,其中如何高效地获得大量、均一的泛素化蛋白是最重要的挑战之一.近年来,蛋白质化学合成及半合成手段的发展,很大程度上解决了这一难题.本文主要针对目前常用的泛素化蛋白的化学合成和半合成方法进行综述.
张思煜李方翊陈永湘
关键词:蛋白质翻译后修饰泛素化
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