福建省自然科学基金(C0410036) 作品数:8 被引量:102 H指数:6 相关作者: 曹敏杰 翁凌 张其标 蔡扬鹏 陈申如 更多>> 相关机构: 集美大学 上海水产大学 更多>> 发文基金: 福建省自然科学基金 教育部留学回国人员科研启动基金 更多>> 相关领域: 轻工技术与工程 生物学 农业科学 更多>>
鲨鱼鱼皮、鱼骨胶原蛋白的纯化及其特性的初步研究 被引量:36 2006年 胶原蛋白有许多优良性质且用途广泛。水产动物下脚料如皮、骨、鳍等含丰富的胶原蛋白。本文研究了灰星鲨鱼皮、骨胶原蛋白的提取及纯化方法。SDS-PAGE电泳分析结果显示,所提取的胶原蛋白纯度均较高。通过酶解性质的研究发现:灰星鲨鱼皮、骨胶原蛋白均可被胰蛋白酶和蛋白酶K水解,水解产物相对分子质量大小各异,成分复杂。酶解蛋白图谱结果提示:鲨鱼皮、骨胶原蛋白一级结构相近。氨基酸组成分析表明,灰星鲨鱼皮及骨胶原蛋白中,甘氨酸含量最高,其余依次是丙氨酸、谷氨酸和精氨酸。 陈申如 蔡扬鹏 周琼 张其标 曹敏杰关键词:胶原蛋白 纯化 真鲷肌肉蛋白的分解及影响因素 被引量:4 2006年 研究了真鲷死亡后肌肉蛋白在不同条件下的分解情况,以聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和免疫印迹法对结果做鉴定分析,结果表明,当温度为25℃时,肌肉蛋白的分解作用不明显,温度超过40℃时,肌肉蛋白尤其是肌球蛋白重链(MHC)的分解显著;盐浓度的增加有利于MHC的分解,表明盐溶性蛋白MHC中的蛋白酶酶切位点随盐浓度的提高而更多暴露,易受蛋白酶的攻击;钙离子浓度变化对分解作用影响不大;即使在70℃下,无论是肌浆蛋白还是肌原纤维蛋白其分解作用仍很明显,表明参与分解作用的蛋白酶有高度热稳定性且在肌浆和肌原纤维中均有存在. 翁凌 陈申如 蒋欣静 王锡昌 苏文金 曹敏杰关键词:真鲷 肌原纤维 电泳 免疫印迹 星虫胶原蛋白的纯化及其性质的初步分析 被引量:3 2007年 本实验研究了水生环节动物星虫胶原蛋白的提取及纯化方法.SDS-PAGE电泳分析结果显示,所提取的胶原蛋白纯度较高.通过粘度测定分析星虫胶原蛋白的变性温度约35℃.酶解性质的研究表明,纯化的星虫胶原蛋白可被胰蛋白酶、胃蛋白酶和蛋白酶K水解. 蔡秋凤 杜雪莉 张凌晶 孙乐常 苏文金 曹敏杰关键词:胶原蛋白 星虫 纯化 几种鱼肌肉蛋白的电泳分析 被引量:13 2006年 利用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)对鲤鱼、草鱼、白鲫鱼、鲢鱼、罗非鱼及鲨鱼的肌肉蛋白做鉴别分析.实验采用4种不同抽提液对肌浆蛋白和肌原纤维蛋白进行提取.肌肉蛋白经电泳后以银染色或考马斯亮蓝染色并对蛋白质图谱作对比分析.根据蛋白质条带的数量、迁移率及浓度等特点,得出各鱼种间的相似性及差异性.结果表明,以SDS-PAGE电泳法可实现对水产食品原料品种的初步鉴别. 蔡扬鹏 李前景 张其标 苏文金 曹敏杰关键词:电泳 肌肉蛋白 鱼骨胶原蛋白的纯化及其特性的初步研究 被引量:18 2006年 本文研究了鲨鱼、鲢鱼、草鱼和罗非鱼鱼骨胶原蛋白的纯化方法并对其特性进行了初步研究。SDS-PAGE电泳结果表明,所提取的四种胶原蛋白纯度均较高,相比之下,鲨鱼骨胶原蛋白纯度最高。通过蛋白酶解研究发现,四种鱼鱼骨胶原蛋白均可被胰蛋白酶和蛋白酶K水解,水解产物分子量大小各异,成分复杂。酶解蛋白图谱结果表明,不同鱼种鱼骨胶原蛋白酶解后的电泳图谱有一定差异。鱼品种越接近,提取的骨胶原蛋白酶解后的电泳图谱差异越小;反之,鱼品种差异越大,骨胶原蛋白酶解后的电泳图谱差异也越大。氨基酸组成分析表明,鲨鱼和鲢鱼骨胶原蛋白中,甘氨酸含量最丰富,依次是丙氨酸、谷氨酸和精氨酸。 陈申如 蔡扬鹏 周琼 张其标 曹敏杰关键词:鱼骨 胶原蛋白 纯化 大豆胰蛋白酶抑制剂对鲢丝氨酸蛋白酶的作用 被引量:14 2005年 研究了大豆胰蛋白酶抑制剂(STI)对鲢肌肉中肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)引起的肌原纤维蛋白降解作用的影响。大豆胰蛋白酶抑制剂经高度纯化后加入肌原纤维中以判断它对MBSP的抑制效果。在不添加STI的情况下,55℃加热30min即可观察到肌球蛋白重链的分解,延长加热时间则可检测到肌动蛋白及原肌球蛋白的降解。相反,在终浓度为0.75μg·mL-1的STI存在下,包括肌球蛋白重链在内的肌原纤维蛋白降解均能得到有效抑制,表明STI是MBSP的特异性抑制剂。由于肌球蛋白重链及肌动蛋白的完整性是构成鱼糜制品凝胶强度的主要因素,因此,STI的添加有可能提高鲢鱼糜制品的凝胶强度。 蒋欣静 王锡昌 周常义 翁凌 曹敏杰关键词:大豆胰蛋白酶抑制剂 肌原纤维 丝氨酸蛋白酶 草鱼胰蛋白酶的分离纯化及性质研究 被引量:9 2005年 从草鱼肝胰脏中分离纯化出一种胰蛋白酶.纯化过程包括:硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose离子交换,Sephacryl S-200凝胶过滤和Q-Sepharose离子交换层析.SDS-PAGE显示在分子量约为28.5 ku处有单一电泳带,表明该酶已得到高度纯化.以Boc-Leu-Arg-Arg-MCA为底物测得该酶的最适温度为40℃,最适pH值为9.0.丝氨酸蛋白酶抑制剂(Pefab loc SC,PMSF,Benzam id ine)对该酶的活力有明显抑制作用.底物特异性实验表明该酶特异性分解精氨酸和赖氨酸残基的C末端,进一步证明纯化蛋白为草鱼胰蛋白酶,其酶学性质与鲤鱼胰蛋白酶相似. 陈珊珊 林雄水 翁凌 曹敏杰关键词:草鱼 胰蛋白酶 纯化 冷藏条件下鲢鱼肌肉蛋白的变化 被引量:14 2006年 利用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和免疫印迹法分析比较了鲢鱼在0和4℃下冷藏14 d过程中肌肉蛋白的变化情况.结果表明:在2种温度下冷藏,肌浆蛋白降解均不显著,其变化趋势基本一致;肌球蛋白重链在0℃下冷藏14 d,4℃下冷藏11 d后发生明显降解;α-辅肌动蛋白和肌动蛋白在2种温度下冷藏均呈逐渐降解的趋势,且在4℃下冷藏降解更为显著;原肌球蛋白在0和4℃下冷藏2 d后均开始降解,此后于0℃冷藏蛋白无明显变化,但于4℃冷藏11 d后降解速度加快. 张凌晶 杜雪莉 梁银龙 翁凌 曹敏杰关键词:鲢鱼 肌肉蛋白 降解 冷藏