“十五”国家科技攻关计划(2002BA901A46)
- 作品数：4 被引量：44H指数：3
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- 相关领域：化学工程医药卫生轻工技术与工程生物学更多>>
- 酶解牛乳酪蛋白制备ACE抑制肽的研究被引量：19
- 2007年
- 目的:利用酶技术制备酪蛋白源ACE抑制肽。方法:以ACE抑制活性为指标,筛选最佳用酶,优化酶解反应条件,并研究酶解过程中水解度和游离氨基酸含量的变化。结果:通过对5种蛋白酶的筛选,最终确定AS1.398中性蛋白酶为水解用酶,制备酪蛋白源ACE抑制肽,其最佳反应条件为:pH7、温度45℃、底物质量分数7.5%、酶用量([E]/[S])5%,水解6h。在酶解过程中,随着时间的延长,水解度略有增加,而游离氨基酸含量大幅度增加。酪蛋白ACE抑制肽的半抑制浓度(IC50值)为0.68mg/mL。结论:牛乳酪蛋白用蛋白酶水解可制备高活性的ACE抑制肽,是获得ACE抑制肽的良好来源。
- 姜瞻梅田波吴刚霍贵成
- 关键词：酪蛋白血管紧张素转化酶水解ACE抑制肽
- 酪蛋白源ACE抑制肽的精制被引量：5
- 2007年
- 采用离子交换树脂对酪蛋白源ACE抑制肽进行脱盐处理,结果表明,以10倍柱体积/h流速,经阴阳离子交换树脂后脱盐率达80%左右,氮回收率为83%,脱盐处理前后基本上对其ACE抑制活性和氨基酸含量没有影响。
- 姜瞻梅田波霍贵成
- 关键词：脱盐处理ACE抑制活性
- 高效液相色谱法快速测定降血压肽的血管紧张素转换酶抑制活性被引量：18
- 2007年
- 建立了体外快速测定降血压肽的血管紧张素转换酶抑制活性的高效液相色谱分析方法。以马尿酰组氨酰亮氨酸(HHL)为反应底物,血管紧张素转换酶(ACE)为催化剂,反应所生成的马尿酸为测定指标,未加酶抑制剂的反应为空白对照。使用Symmetry C18分析型色谱柱(5μm 3.9×150 mm,),柱温25℃,流动相A为乙腈(含0.05%三氟乙酸),流动相B为超纯水(含0.05%三氟乙酸),采用梯度洗脱方式,流速0.8 mL/min,检测波长228 nm。在马尿酸浓度为12.5～200μg/mL时,马尿酸浓度与其峰面积呈良好的线性关系(R^2=0.9999);该方法具有良好的准确性和重现性,对马尿酸的回收率为93.23%～100.25%。高效液相色谱法和紫外比色法对血管紧张素转换酶抑制活性无显善差异(P>0.05)。结果显示,高效液相色谱法具有检测快速、操作简便、灵敏度高等优点,为降血压产品的研制提供了简便可靠的检测手段。
- 姜瞻梅田波吴刚霍贵成
- 关键词：高效液相色谱法马尿酸
- 酪蛋白源ACE抑制肽干燥工艺的探讨被引量：2
- 2007年
- 喷雾干燥技术和冷冻干燥技术对酪蛋白源ACE抑制肽的抑制活性影响差异不显著(P>0.05),通过比较不同的喷雾干燥工艺条件,确定其进口温度范围为140～160℃,出口温度范围为70～90℃。1L小试和10L小试放大试验结果证实,肽得率稳定,为29%左右,半抑制质量浓度(IC50)为0.53g/L。
- 姜瞻梅迟涛吴刚刘丽波霍贵成
- 关键词：ACE抑制肽酪蛋白
