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宁波市自然科学基金(2009A610180)

作品数:3 被引量:22H指数:3
相关作者:潘道东吕丽爽吕卉卉郭慧青赵波更多>>
相关机构:南京师范大学宁波大学更多>>
发文基金:国家高技术研究发展计划宁波市自然科学基金江苏省自然科学基金更多>>
相关领域:轻工技术与工程生物学更多>>

文献类型

  • 3篇中文期刊文章

领域

  • 2篇轻工技术与工...
  • 1篇生物学

主题

  • 3篇ACE抑制
  • 3篇ACE抑制肽
  • 1篇血管紧张素转...
  • 1篇乳杆菌
  • 1篇乳清
  • 1篇乳清蛋白
  • 1篇瑞士乳杆菌
  • 1篇水解乳清蛋白
  • 1篇子机
  • 1篇响应面
  • 1篇响应面法
  • 1篇分子
  • 1篇分子机理
  • 1篇分子模拟
  • 1篇IPP
  • 1篇纯化

机构

  • 3篇宁波大学
  • 3篇南京师范大学

作者

  • 3篇潘道东
  • 1篇吕卉卉
  • 1篇毛慧
  • 1篇吕丽爽
  • 1篇赵波
  • 1篇郭慧青
  • 1篇田俊英

传媒

  • 3篇食品科学

年份

  • 2篇2010
  • 1篇2009
3 条 记 录,以下是 1-3
排序方式:
两种血管紧张素转化酶抑制肽作用于靶标的分子机理被引量:6
2010年
采用脱脂乳为原料,利用四步反相高压液相色谱从Lactobacillus helveticus和Lactobacillus casei subsp.casei制作的酸乳中分离到两种血管紧张素转化酶Ⅰ(angiotensin Ⅰ-converting enzyme,ACE)抑制肽VPP和IPP,测得它们抑制ACE活性的IC50分别为8.89μmol/L和5.17μmol/L。根据氨基酸序列分析的结果,构建VPP和IPP的分子结构,通过分子柔性对接方法研究它们与ACE相互作用的分子机理,确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能。结果表明:VPP、IPP和ACE的活性口袋之间均形成3个氢键,且存在疏水,亲水等作用力,IPP与ACE之间的结合较VPP更稳定,与IPP比VPP具有较低的IC50值的实验结果相一致。
郭慧青毛慧赵波潘道东
关键词:IPPACE抑制肽分子模拟
瑞士乳杆菌发酵乳清蛋白制备ACE抑制肽的条件优化被引量:12
2010年
对瑞士乳杆菌发酵乳清蛋白产生血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽的发酵条件进行探讨。通过单因素分析和响应面试验设计,确定发酵乳清蛋白制备ACE抑制肽的最佳工艺条件:发酵时间为17.52h,发酵温度为37.07℃,乳清质量浓度为114.1g/L,其ACE抑制率可达89.337%。
吕卉卉潘道东吕丽爽
关键词:瑞士乳杆菌ACE抑制肽响应面法
水解乳清蛋白制备ACE抑制肽的工艺研究被引量:4
2009年
在单因素试验基础上,采用Box-Behnken试验设计和响应面分析法确立胰蛋白酶水解乳清蛋白的最佳工艺条件。结果表明:在pH7.50、水解温度45.0℃、酶与底物质量比0.059(即E/S=1:16.92)、底物浓度6%、水解时间150min,可获得水解度为18.38%的乳清蛋白水解物;在此最佳水解条件下,水解8h可制得抑制率为63.23%的多肽水解物。多肽水解物超滤后并依次经葡聚糖凝胶SephadexG-25和SephadexG-10分离纯化,可制得组分比较单一、对ACE抑制率为75.95%的多肽。
田俊英潘道东
关键词:ACE抑制肽纯化
共1页<1>
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