张东霞
- 作品数：12 被引量：9H指数：2
- 供职机构：华南农业大学兽医学院更多>>
- 发文基金：长江学者和创新团队发展计划国家自然科学基金国家肉鸡产业技术体系建设专项更多>>
- 相关领域：农业科学医药卫生生物学更多>>
- 狂犬病病毒糖蛋白抗原表位富集区单克隆抗体的制备
- 为制备狂犬病病毒糖蛋白抗原表位富集区单克隆抗体,以原核表达的部分糖蛋白免疫BALB/c小鼠,取其脾细胞与小鼠骨髓瘤细胞融合,所获得的杂交瘤细胞经间接ELISA法筛选和有限稀释法克隆,获得3株能稳定分泌单抗的杂交瘤细胞株。...
- 郑佳琳江飙张东霞施赫赫郭霄峰
- 关键词：狂犬病病毒糖蛋白抗原表位单克隆抗体
- 全序列密码子优化对狂犬病病毒基质蛋白原核表达的影响
- 采用PCR方法由HEP-Flury株全长质粒中扩增狂犬病病毒基质蛋白序列M,另采用全序列合成方法将其序列中稀有密码子替换为大肠杆菌偏嗜密码子,得到优化后序列MN。将以上两个序列双酶切后定向克隆至原核表达载体pET-32a...
- 江飙郑佳琳张东霞郭霄峰
- 关键词：狂犬病病毒基质蛋白密码子优化原核表达
- 新型佐剂狂犬病灭活疫苗的研制被引量：1
- 2010年
- 利用反向遗传操作系统拯救出狂犬病毒的携带双G基因的HEP-dG株,选用新型佐剂制成狂犬病灭活疫苗,进行小鼠免疫试验、比格犬最小免疫剂量试验、免疫持续期试验。试验表明,携带双G基因的HEP-dG株具有良好的免疫原性,该新型佐剂狂犬病灭活疫苗免疫效果较好,具有完全的保护力和较长的免疫保护持续期。
- 顿灿孙招金薛素强李敏梁红茹王玉谢运冰张婧张东霞黄永亮郭霄峰
- 关键词：佐剂免疫试验
- H5N1亚型高致病性禽流感病毒对鸽的致病性分析被引量：3
- 2011年
- 为评估H5N1亚型禽流感病毒对鸽的致病性,用我国2004年分离的一株H5N1亚型禽流感病毒A/pigeon/GD/C2/2004(H5N1)人工感染4周龄鸽,进行了致病性试验。结果表明,该株病毒以106EID50/100μL剂量感染能致死鸽,致死率为22.2%,病毒能在感染鸽体内广泛分布,其中肺脏和肾脏中病毒含量达到104.50EID50/mL,表明该株病毒对鸽具有感染性,且感染鸽未通过喉头和泄殖腔向外排毒。
- 乔立旺焦培荣张东霞李芳胡自立刘海玲辛朝安廖明罗开健
- 关键词：禽流感病毒H5N1
- 全序列密码子优化对狂犬病病毒基质蛋白原核表达的影响
- 采用PCR方法由HEP-Flury株全长质粒中扩增狂犬病病毒基质蛋白序列M,另采用全序列合成方法将其序列中稀有密码子替换为大肠杆菌偏嗜密码子,得到优化后序列MN。将以上两个序列双酶切后定向克隆至原核表达载体pET-32a...
- 江飙郑佳琳张东霞郭霄峰
- 关键词：狂犬病病毒基质蛋白密码子优化原核表达
- 文献传递
- 狂犬病病毒糖蛋白抗原表位富集区单克隆抗体的制备
- 为制备狂犬病病毒糖蛋白抗原表位富集区单克隆抗体,以原核表达的部分糖蛋白免疫BALB/c小鼠,取其脾细胞与小鼠骨髓瘤细胞融合,所获得的杂交瘤细胞经间接ELISA法筛选和有限稀释法克隆,获得3株能稳定分泌单抗的杂交瘤细胞株。...
- 郑佳琳江飙张东霞施赫赫郭霄峰
- 关键词：抗原表位单克隆抗体
- 文献传递
- 狂犬病病毒糖蛋白抗原表位富集区单克隆抗体的制备
- 备狂犬病病毒糖蛋白抗原表位富集区单克隆抗体，以原核表达的部分糖蛋白免疫BALB/c小鼠，取其脾细胞与小鼠骨髓瘤细胞融合，所获得的杂交瘤细胞经间接ELISA法筛选和有限稀释法克隆，获得3株能稳定分泌单抗的杂交瘤细胞株。通过...
- 郑佳琳江飙张东霞施赫赫郭霄峰
- 文献传递
- 全序列密码子优化对狂犬病病毒基质蛋白原核表达的影响
- PCR方法由HEP-Flury株全长质粒中扩增狂犬病病毒基质蛋白序列M，另采用全序列合成方法将其序列中稀有密码子替换为大肠杆菌偏嗜密码子，得到优化后序列MN。将以上两个序列双酶切后定向克隆至原核表达载体pET-32a，构...
- 江飙郑佳琳张东霞郭霄峰
- 文献传递
- 副猪嗜血杆菌研究进展被引量：5
- 2010年
- 副猪嗜血杆菌(Haemophilus parasuis,HPS)是一种存在于上呼吸道的共栖菌,可以引起猪的传染性多关节炎、多浆膜炎,近十年来给养猪业造成了严重的经济损失。本文就有关副猪嗜血杆菌的病原学、诊断防治等方面的情况做进一步介绍。
- 张婧张东霞王玉
- 关键词：副猪嗜血杆菌病原学
- 副猪嗜血杆菌OmpA抗原表位预测、克隆及表达
- 2012年
- 运用生物信息学软件DNAStar对副猪嗜血杆菌S4型OmpA的二级结构、表面特性及抗原表位等进行分析,联合重组抗原表位基因片段,并对其进行密码子改造,人工合成改造后的基因片段。将其插入pET-32a构建重组表达载体pET-pA,转化大肠杆菌BL21(DE3),进行诱导表达、鉴定及纯化。结果显示,OmpA胞外段的抗原表位分布于40～61、94～108、138～148、193～214氨基酸残基。重组后的表位基因序列与理论设计序列完全一致,表达产物为28 000大小的融合蛋白且其能与兔抗Hps S4型多抗血清特异性地反应。融合蛋白经过柱纯化并经脱盐处理后质量浓度为4～40g/L。结果表明,成功构建表达OmpA多抗原表位的重组质粒pET-pA,并对融合蛋白进行分离纯化,为单克隆抗体的制备、检测方法的建立及疫苗的研制奠定了基础。
- 张东霞罗永文郭霄峰
- 关键词：副猪嗜血杆菌OMPA抗原表位
