张则婷
- 作品数：24 被引量：50H指数：2
- 供职机构：中国科学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划教育部科学技术研究重点项目更多>>
- 相关领域：农业科学理学医药卫生生物学更多>>
- Alpha-突触核蛋白与完整线粒体相互作用的NMR研究被引量：2
- 2021年
- 天然无结构蛋白alphα-突触核蛋白(α-synuclein)能影响线粒体的形态、动力学及损害线粒体正常功能,被认为是帕金森症的致病机制之一.α-synuclein与线粒体模拟膜及分离提取的完整线粒体的相互作用研究是理解该蛋白如何影响线粒体的有效途径.文献报道α-synuclein能与磷脂模拟的线粒体内膜相互作用却不与模拟的外膜相互作用,且N端在与线粒体的结合中扮演重要角色,但具体的作用位点仍不十分清楚.本文利用核磁共振(NMR)方法研究了α-synuclein与大鼠肝脏中分离的完整线粒体的相互作用,发现α-synuclein能与线粒体外膜相互作用,且作用区域位于α-synucleinN端的前60个氨基酸残基.这一结果与文献报道并不相同,可能是因为α-synuclein与线粒体外膜的作用不仅依赖于膜组分,可能也和膜的曲率或膜上其他组分等相关,而这些是模拟膜所不易体现的.同时,我们的研究也证实NMR是研究蛋白质与分离完整线粒体相互作用的有效方法.
- 余锦波张偲张则婷张则婷徐国华
- 关键词：相互作用
- 棉花BZR1基因鉴定及应用
- 本发明涉及一个棉纤维优势表达的基因GhBZR1的克隆与功能鉴定。GhBZR1基因全长1410bp，编码一个含有313氨基酸的蛋白质。该基因的mRNA在伸长发育时期的棉纤维细胞中大量积累，表明该基因为纤维优势表达基因。Gh...
- 李学宝周颖李晓洁李沫张则婷
- 文献传递
- MADS-box基因在植物发育中的功能被引量：42
- 2007年
- MADS-box基因是一类序列特异的调节基因家族,是同源异型基因。它编码的蛋白质是一类转录因子,在植物的发育尤其在花器官的发育调控中起作用。文章介绍MADS-box基因调控植物开花的作用模式、MADS-box基因间的相互调控以及MADS-box基因功能的研究进展。
- 张则婷李学宝
- 关键词：MADS-BOX基因花器官
- PKA介导的SNAP25磷酸化影响SNARE复合体组装机制研究
- <正>SNARE复合体由靶膜上的SNAP25和syntaxin以及囊泡膜上的Synaptobrevin 2构成,SNARE在组装过程中将囊泡与细胞膜拉近,为膜融合过程提供动力[1]。SNAP25包含两个α-螺旋和中间的无...
- 姜新张则婷李从刚
- 文献传递
- ^(19)F NMR技术在蛋白质研究中的应用
- 2012年
- 因为19F核自身的特性,如自旋为1/2;丰度高(100%),具有与1 H相当的灵敏度;化学位移分布广且对环境敏感;绝大部分生物体内都不含19 F因而无背景干扰等;19F NMR自诞生以来就成为非常有吸引力的研究手段.现在,19F NMR已被广泛用于核磁共振成像、药物化学及生物大分子的研究,各个方面均有较多的相关文献综述.该综述将集中讨论19 FNMR在蛋白质研究中的应用,包括蛋白质19 F标记方法,19F NMR在蛋白质结构、动力学、蛋白质折叠、蛋白质与药物的相互作用及In-cell NMR中的应用.
- 王桂芳张则婷徐国华刘晓黎吴琼白佳叶炎生李从刚刘买利
- 关键词：NMR蛋白质结构NMR
- 帕金森病相关蛋白α-SYNUCLEIN在大分子拥挤环境下的聚集机理研究
- 本文以拥挤试剂牛血清白蛋白(BSA)模拟了类细胞环境，通过分子内顺磁弛豫增强(PRE)的方法研究了帕金森病相关蛋白α-SYNUCLEIN的聚集机理。
- JIA BAI白佳ZETING ZHANG张则婷MAILI LIU刘买利CONGGANG LI李从刚
- 关键词：帕金森病
- 文献传递网络资源链接
- 棉花（Gossypium hirsutum）14-3-3蛋白在纤维发育中相互作用研究
- ＜正＞我们从棉花cDNA文库中分离得到了5个在棉花纤维中特异或优势表达的14-3-3基因（分别命名为Gh14-3-3L,Gh14-3-3a,Gh14-3-3d,Gh14-3-3e及Gh14-3-3f）。结构分析表明它们具...
- 张则婷周颖邵苏强李学宝
- 关键词：棉花相互作用酵母双杂交
- 文献传递
- 帕金森病相关蛋白α-synuclein在大分子拥挤环境下的聚集机理研究
- ＜正＞帕金森病是由于细胞内黒质多巴胺能神经元的丢失和神经元内聚集体的形成导致的,而α-synuclein（以下简称αS）在易感神经元内的积聚和聚集是帕金森病的病理性标志,因而研究αS的聚集机理就显得特别重要了。目前该研究...
- 白佳张则婷刘买利李从刚
- 文献传递
- PDI抑制α-synuclein纤维化聚集作用机制研究被引量：2
- 2017年
- 天然无结构蛋白?-synuclein在帕金森症(PD)患者脑部的路易小体中异常聚集,被认为是引起PD的重要原因之一,但是目前关于?-synuclein的聚集机制仍没有定论.蛋白质二硫键异构酶(PDI)是细胞内质网中重要的分子伴侣蛋白,能够阻止内质网中无结构蛋白的聚集.在PD患者的脑细胞内发现PDI过量表达,且酶活性位点半胱氨酸被亚硝基化使其活性受到抑制.体外实验证明,PDI能够抑制?-synuclein的聚集,但其具体的分子机制还不清楚,研究PDI抑制?-synuclein聚集的具体机制可能对于PD治疗有重要意义.该文利用核磁共振(NMR)方法研究了?-synuclein与PDI的相互作用,发现?-synuclein与PDI的结合位点位于?-synuclein的N端;将PDI所有的6个半胱氨酸突变成丝氨酸,得到突变体PDI C-S,发现?-synuclein与PDI C-S的结合位点则位于其C末端;荧光实验结果表明突变体PDI C-S对?-synuclein纤维化聚集的抑制作用减弱,说明PDI抑制?-synuclein的纤维化聚集主要是通过与?-synuclein的N端残基结合来实现的.
- 陈艳华张则婷白佳刘晓黎刘买利李从刚
- α-synuclein与synaptobrevin-2在水环境中相互作用的NMR研究
- ＜正＞与帕金森病发生相关的α-syn（α-synuclein）蛋白被报道通过其C末端与syb2（synaptobrevin-2）蛋白的N末端发生相互作用,在神经递质释放过程中促进SNARE复合体的装配、调节膜融合过程的发...
- 张则婷赵嘉静戴晨晔李从刚
- 文献传递
