王永峰
- 作品数：5 被引量：6H指数：2
- 供职机构：广西大学农学院更多>>
- 发文基金：广西壮族自治区自然科学基金广西大学博士科研启动基金国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：农业科学生物学轻工技术与工程更多>>
- 5种植物叶片不同采集时期草酸氧化酶的活性与性质
- 2008年
- 研究了红丝线、南板蓝、紫金牛、大叶落地生根和柳叶白前5种药用植物3个采集时期的草酸氧化酶活性及部分性质，为植物材料草酸氧化酶的评估与利用提供依据。结果表明：5种不同科属植物叶片中草酸氧化酶的活性都比较高，但在不同采集时期有明显的差异；在35—60℃范围内，5种材料的草酸氧化酶的活必均具有极强的热稳定性；红丝线、紫金牛和大叶落地生根中草酸氧化酶的活性均不受胃蛋白酶以及NaCl和CaCl2抑制，具有较好的应用潜力，而南板蓝和柳叶白前中草酸氧化酶的活性受NaCl、CaCl2及胃蛋白酶抑制。
- 王永峰董登峰
- 关键词：植物叶片草酸氧化酶
- 木豆种子酸性磷酸酯酶AcPase I的部分纯化和动力学特性被引量：5
- 2007年
- 以萌发的木豆种子为材料,经过匀浆、硫酸铵分部（20%-60%饱和度）沉淀、DEAE-Sephadex A25离子交换与凝胶柱层析,可得到两个酶活力峰AcPase I和AcPase。将AcPase I过HA和ConA-Sepharose 4B柱层析后,被纯化了51.3倍,比活性为10.80U/mg。AcPase I经PAGE和SDS-PAGE分析都呈现单一蛋白酶带,证明Ac-Pase I是单亚基蛋白酶,其亚基分子量约为32kDa。以对硝基苯磷酸作底物时,AcPase I最适pH为4.0,最适温度为50℃,Km为2.48mmol/L,专一性常数为1.47U/mM.mg,AcPase I对焦磷酸有最小的米氏常数0.15mmol/L,有最大的专一性常数74.63 U/mM.mg。因此,AcPase I的这些动力学特性可为今后进一步研究提供理论依据。
- 杨杰董登峰王永峰
- 关键词：木豆酸性磷酸酯酶纯化动力学
- 植物源草酸氧化酶筛选及应用潜力评价
- 2008年
- 以44科88种植物叶片为酶源,检测出具有OXO活性的植物34科60种,其中OXO比活力较高(>0.02U/mg protein且>0.2U/g·fw)的有30种。为评估酶法清除动物体内草酸的可能性,研究了松果菊、白花败酱、草珊瑚、白鹤灵芝和甘草的OXO性质。结果表明,5种植物OXO都具有极强的酸、热稳定性;松果菊、白鹤灵芝和白花败酱OXO活性不受胃蛋白酶、NaCl和CaCl2抑制,具有较好的应用潜力;甘草OXO活性不受NaCl和CaCl2抑制,但受胃蛋白酶降解;而草珊瑚OXO受NaCl、CaCl2及胃蛋白酶抑制。
- 董登峰王永峰
- 关键词：草酸氧化酶
- 萌发木豆种子中酸性磷酸酯酶的纯化和动力学特性(英文)被引量：3
- 2008年
- 以对硝基苯磷酸为底物检测酶活性,通过20%～60%硫酸铵分部、DEAE-葡聚糖A25、羟基磷灰石、伴刀豆球蛋白-琼脂糖4B柱层析,从木豆萌发的种子中纯化到一个同工酶APaseⅡ,酶最终纯化倍数为247倍,比活力达51.8U/mg蛋白。非变性PAGE和SDS-PAGE表明所纯化的酶已经达到电泳纯,是一个分子量为33.1kDa的单体蛋白。APII的最适pH为5.0,最适温度为35℃,在pH3.5～7以及55℃以下稳定。该酶对焦磷酸有最大活性,受K+和Mg2+激活,受Fe2+,Mn2+,Mo7O246-,F-及酒石酸、苹果酸、异柠檬酸、草酸、柠檬酸、乙醇酸、乙醛酸和抗坏血酸等有机酸抑制。
- 董登峰李杨瑞杨杰王永峰
- 关键词：木豆酸性磷酸酯酶动力学特性
- 植物源草酸氧化酶筛选、性质及初步纯化
- 草酸氧化酶(Oxalate oxidase，OXO，EC 1.2.3.4)能够专一性地催化草酸降解为H2O2和CO2，在草酸积累相关疾病的诊断、体内草酸的清除等方面具有很大的应用潜力。为扩大OXO酶源及研究酶的性质以探讨...
- 王永峰
- 关键词：草酸氧化酶活性表达纯化
- 文献传递
