邓玉
- 作品数：6 被引量：28H指数：4
- 供职机构：西南大学生命科学学院重庆市甘薯研究中心更多>>
- 发文基金：重庆市科技攻关计划重庆市科委基金更多>>
- 相关领域：生物学轻工技术与工程更多>>
- 鸭肝丁酰胆碱酯酶的纯化与酶学性质研究被引量：4
- 2011年
- 目的:获得鸭肝丁酰胆碱酯酶纯品并对其酶学性质进行研究。方法:采用丙酮脱脂、酸沉淀、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Sephacryl S-200凝胶层析方法,分离纯化鸭肝丁酰胆碱酯酶;采用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法进行纯度鉴定和酶相对分子量测定。结果:从鸭肝中分离纯化获得电泳纯的丁酰胆碱酯酶,纯化倍数为156.45倍,酶活回收率为23.60%,比活达17.21U/mg。酶相对分子量为388.85kDa,亚基相对分子量为64.70kDa。推测该酶由六个相同亚基构成。该酶最大紫外吸收为278nm。酶催化碘化硫代丁酰胆碱水解的最适pH为8.0,最适温度为35℃。该酶在pH3.0～10.0区域较稳定;在40℃以下处理1h,酶活力保持稳定。Zn2+、Mn2+和Cu2+对该酶具有显著的抑制作用。以碘化丁酰硫代胆碱为底物,测定该酶的表观Km为71.15μmol/L,没有过量底物抑制现象。结论:成功分离纯化获得丁酰胆碱酯酶,该酶具有较好的酸碱耐受性。
- 朱鸿李想韵邓玉王松付伟丽唐靓婷诰赵伟唐云明
- 关键词：鸭肝丁酰胆碱酯酶分离纯化
- 芦荟过氧化氢酶的分离纯化和性质研究被引量：9
- 2010年
- 目的:获得库拉索芦荟过氧化氢酶纯品并对其性质进行研究。方法:采用硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose阴离子交换层析,CM-Sepharose阳离子交换层析和SephacrylS-200凝胶层析对酶蛋白进行分离纯化,采用SDS-PAGE鉴定酶的纯度、分子质量。结果:从芦荟中分离纯化获得电泳纯的过氧化氢酶,纯化倍数为228.05倍,酶活力回收率为14.10%,比活力达17427.30U/mg。该酶的分子质量为239.90kD,亚基分子质量为60.60kD。推测该酶由4个相同亚基构成。该酶最适温度为45℃,最适pH值为7.5,以过氧化氢为底物测定该酶的表观Km为34mmol/L。结论:成功分离纯化获得过氧化氢酶,该酶具有良好的热稳定性和酸碱耐受性。
- 朱鸿李想韵邓玉王松付伟丽唐靓婷郜赵伟唐云明
- 关键词：芦荟过氧化氢酶分离纯化
- 巨大芽孢杆菌产胞外核糖核酸酶的分离纯化及部分酶学性质研究被引量：2
- 2012年
- 巨大芽孢杆菌发酵液经硫酸铵沉淀、CM-Sepharose离子交换层析和Superdex-200凝胶过滤层析,纯化得到核糖核酸酶电泳纯品,并对其性质进行研究。该酶比活力为54272.27U/mg,回收率为11.37%,纯化倍数为606.67倍。该酶分子质量约为33.3kD,最适温度为52.5℃,最适pH值为8.5,在20～40℃以及pH6.0～7.0范围内稳定性较好。Fe2+、Cu2+、SDS、抗坏血酸和草酸对该酶活性有抑制作用。
- 赵芯成丽丽邓玉敬海明唐云明
- 关键词：巨大芽孢杆菌核糖核酸酶分离纯化
- 韭菜过氧化物酶的分离纯化及性质被引量：6
- 2012年
- 经匀浆、抽提、硫酸铵分级沉淀、CM-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析,获得电泳纯的韭菜过氧化物酶(POD)。该酶比活力达到14031.41U/mg,纯化倍数为102.96,回收率为10.85%。该酶分子质量约为28.4kD,最适温度40℃、最适pH值为4.6。该酶在20～40℃以及pH 4.0～8.0有较好的稳定性,在最适条件下测得其Km值为18.15mmol/L。低浓度草酸、Zn2+、Mg2+等对该酶有较强激活作用;甲醇、乙醇、异丙醇、SDS、抗坏血酸(AsA)以及Mn2+、Fe3+等对该酶有较强的抑制作用。
- 敬海明邓玉成丽丽赵芯刘玉杰唐云明
- 关键词：韭菜过氧化物酶分离纯化
- 韭菜过氧化氢酶的分离纯化及其部分酶学特性被引量：10
- 2011年
- 为获得韭菜过氧化氢酶纯品并对其性质进行研究,将新鲜韭菜通过匀浆、抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析等步骤,获得了电泳纯的韭菜过氧化氢酶(CAT),纯化倍数为70.36,回收率为18.33%,酶比活力达到22064.57U/mg。其全酶分子质量和亚基分子质量分别为241.76、62.43kD。该酶反应的最适温度为37℃,最适pH值为7.2。该酶在25～40℃以及pH5～9有较好的稳定性,同时在最适条件下测得其Km值为46.93mmol/L。甲醇、乙醇、异丙醇、SDS以及Cu2+、Ag+、Fe2+等金属离子对该酶有较强的抑制作用。
- 邓玉敬海明成丽丽赵芯刘玉杰唐云明
- 关键词：韭菜过氧化氢酶分离纯化
- 鸭卵清溶菌酶的分离纯化及性质被引量：1
- 2012年
- 通过硫酸铵的分级沉淀、CM-Sepharose阳离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析等步骤,从鸭卵清中获得电泳纯的溶菌酶,该酶的比活力达到33687.26U/mg,纯化倍数为109.44,回收率为28.00%。测得该酶分子质量约为14.82kD,对溶壁微球菌的最适反应温度为50℃,最适pH值为7,且在50℃以下及pH5～9有较好的稳定性,同时在最适条件下测得其Km值为0.0864mg/mL。Fe2+、Mg2+、Mn2+等金属离子对该酶有较强的抑制作用,而Zn2+、Cu2+、Co2+对该酶有一定的激活作用。
- 成丽丽邓玉赵芯敬海明唐云明
- 关键词：溶菌酶分离纯化
