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傅天韵

作品数:1 被引量:3H指数:1
供职机构:华东师范大学更多>>
相关领域:医药卫生更多>>

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇医药卫生

主题

  • 1篇血凝
  • 1篇血凝素
  • 1篇血凝素蛋白
  • 1篇生物信息
  • 1篇生物信息学
  • 1篇生物信息学分...
  • 1篇宿主
  • 1篇流感
  • 1篇流感病毒
  • 1篇H1N1病毒
  • 1篇H1N1流感
  • 1篇H1N1流感...
  • 1篇HA
  • 1篇病毒
  • 1篇不同宿主

机构

  • 1篇华东师范大学

作者

  • 1篇娄维义
  • 1篇石铁流
  • 1篇傅天韵

传媒

  • 1篇遗传

年份

  • 1篇2010
1 条 记 录,以下是 1-1
排序方式:
不同宿主H1N1病毒血凝素蛋白(HA)受体结合位点的变异特征被引量:3
2010年
2009年全球性爆发的H1N1病毒已经导致213个国家和地区受到感染,有16226人死亡。病毒与宿主细胞表面受体的结合是病毒感染不可缺少的第一步,从而导致病毒膜与宿主细胞膜的融合。血凝素(HemagglutininHA)就是介导这种受体结合与膜融合的病毒蛋白,受体结合位点(Receptorbindingsites,RBSs)位于HA蛋白三聚体中每个单体的球形头部,主要由190位螺旋(190~198aa)、130位环(135~138aa)和220位环(221~228)3个二级结构域组成。文章收集了1918—2009年间1221株H1N1病毒株的HA1序列(长度为327个氨基酸残基),通过序列比对、各位点氨基酸残基的熵值以及3D结构模拟等生物信息学研究。结果显示不同宿主的不同病毒RBSs具有不同的熵值,而且不同宿主的病毒HA1其RBSs具有不同的优势序列。3D结构模拟也显示了H1N1不同HA1之间在190位螺旋构象上的细微差异。该研究揭示了不同HA1上RBSs的一些新的特征,为进一步探讨病毒感染的机理提供了新的信息。
傅天韵娄维义石铁流
关键词:H1N1流感病毒生物信息学分析
共1页<1>
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