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鼠伤寒沙门氏菌STM1697蛋白的原核表达及纯化被引量：3: 2017年; 目的原核表达并纯化沙门氏菌毒性相关蛋白STM1697,为其功能研究奠定基础。方法以鼠伤寒沙门氏菌(ATCC14028)基因组为模板,PCR扩增STM1697基因,双酶切后连接到原核表达载体pGL01中。将阳性重组子转化入大肠埃希菌BL21(DE3)以IPTG诱导,表达产物经镍离子亲和柱进行纯化,并用SDS-PAGE分析鉴定蛋白及纯度。结果成功将STM1697基因克隆到原核表达载体pGL01中。STM1697蛋白在大肠埃希菌BL21(DE3)以可溶形式表达,经镍离子亲和柱纯化后得到的蛋白纯度>95%。结论伤寒沙门氏菌STM1697蛋白在大肠埃希菌中可稳定表达,为其功能研究奠定了基础。; 刘燕李鹏岳盈盈宋楠楠林玮秦立增李冰清; 关键词：伤寒沙门氏菌原核表达纯化

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刘燕