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猪血红蛋白ACE抑制肽的分离和理化性质研究被引量：8: 2013年; 以猪血红蛋白的胃蛋白酶水解液为原料,依次通过大孔吸附树脂DA201-C、葡聚糖凝胶SephadexLH-20进行纯化,最终得到了3个降血压组分;并收集ACE抑制活性最高的组分α-Ⅱ,对其进行理化性质的研究。结果表明,酶解液经过大孔树脂DA201-C脱盐后,IC_(50)为0.87mg/mL;继续经过葡聚糖凝胶SephadexLH-20分离得到的猪血红蛋白ACE抑制肽(α-Ⅱ)的IC_(50)为0.21mg/mL。分离后的猪血红蛋白ACE抑制肽(α-Ⅱ)在pH为7时,溶解度最低,为50.37%;胃蛋白酶对其活性影响不显著。温度在25～55℃之间以及中性和偏酸性的条件下时,α-Ⅱ具有较好的热稳定性;当NaCl浓度大于0.6mol/L时,其活性急剧下降。; 邓惠玲刘嘉陈光镜阚建全; 关键词：猪血红蛋白 ACE抑制肽理化性质

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陈光镜